Beyaz Çürükçül Mantar Trametes versicolor'dan Elde Edilen Lakkaz Enzimi İle 2,4,6-Triklorofenol'ün Enzimatik Deklorinasyonunun Kinetik Modellemesi

Bu çalışmada beyaz çürükçül mantar suşu Trametes versicolor'dan elde edilen lakkaz enzimi ile toksik klorlu fenolik bir bileşik olan 2,4,6-triklorofenol'ün deklorinasyonuna bağlı detoksifikasyonunun kinetik modellemesi araştırıldı. Substrat olarak kullanılan 2,4,6-triklorofenol'ün deklorinasyonuna bağlı detoksifikasyon kinetiğinin değerlendirilmesinde bir istatistik programı olan Systat 10 paket programı, deklorinasyonun kinetik davranışlarının açıklanması için iki substratlı çözüm ortamı olarak kullanıldı. Deneyler ve istatistiksel analizler sonucunda, Moser eşitliğinin en uygun kinetik model olduğu gözlendi. Elde edilen istatistiksel verilerden ve grafikten, çift-substratlı modelin deney verileri ile iyi bir uyum içinde olduğu görüldü. Enzimatik deklorinasyon kinetiğini tanımlayan model için elde edilen biyokinetik parametre değerleri Vmax =9,341 ppmO2 /dk, Ks =38,254 g/L, Ko =20,747 ppm, R = 1,895 ve N = 1,233 olarak hesaplandı. Literatürde 2,4,6-trikolorofenol'ün degradasyonuna ilişkin herhangi bir kinetik modelleme çalışmasına rastlanmamış olup, bu araştırma ile ilk kez tarafımızdan 2,4,6-trikolorofenol'ün enzimatik deklorinasyonuna bağlı degradasyonunun kinetik modellemesi gerçekleştirildi. GC/MS Analiz sonuçları, lakkaz enzimi ile gerçekleştirilen enzimatik deklorinasyon boyunca kullanılan klorofenolik bileşiğin, %80- %100 oranında parçalandığını gösterdi. GC/MS analiz sonuçlarına bağlı olarak deklorinasyondan sorumlu olan enzimin lakkaz olduğu sonucunun literatür bulgularını da desteklediği görüldü.

Kinetic Modeling of Enzymatic Dechlorination of 2,4,6-Trichlorophenol with Laccase Enzyme obtained from white rot fungus Trametes versicolor

This study examined kinetic modeling of the detoxification induced by dechlorination of laccase enzyme obtained from Trametes versicolor which is a white rot fungi strain and 2,4,6-trichlorophenol which is a toxic chlorinated phenolic compound. In the evaluation of the kinetics of detoxification induced by dechlorination of 2,4,6-trichlorophenol used as substrate, the Systat 10 software package which is a statistics program was used while two-substrate solution environment was used to explain the kinetic behavior of the dechlorination. It was observed as a result of experiments and statistical analysis that Moser equation is the optimal kinetic model. Given the statistical data obtained and the graph, the dual-substrate model was found to be compatible with the experimental data. The bio-kinetic parameter values obtained for the model that identifies enzymatic dechlorination kinetics were calculated as Vmax =9.341 ppmO2 /min, Ks =38.254 g/L, Ko =20.747 ppm, R = 1.895 and N = 1.233. In the literature, no studies were found on kinetic modeling for the degradation of 2,4,6-trichlorophenol, and through this study, we have been first to conduct a study on kinetic modeling of the degradation induced by enzymatic dechlorination of 2,4,6-trichlorophenol. The GC/MS analysis results showed that the chlorophenolic compound used throughout the enzymatic dechlorination performed with laccase enzyme was degraded 80% to 100%. Based on the GC/MS analysis results, the conclusion that the enzyme responsible for the dechlorination was laccase was also found to support the findings available in literature.

___

  • Aktaş N. 1999. 1-Naftol'un Enzimatik Polimerizasynunun ve Reaksiyon Kinetiğinin İncelenmesi. Hacettepe Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü. Bilim Uzmanlığı Tezi.
  • Aktaş N, Çiçek H, Ünal Taşpınar A, Kibarer G, Kolankaya N, Tanyolaç A. 2001. Reaction kinetics for laccase-catalyzed polymerization of 1-naphthol. Bioresource Technology. 80: 29-36.
  • Arcand RL, Archibald FS. 1991. Direct dechlorination of chlorophenolic compounds by laccases from Trametes (Coriolus) versicolor, Enzyme. Microb. Technol. 13194- 203.
  • Atlow SC, Banadonna-Apora L, Klibanov AM. 1984. Dephenolization of industrial wastewaters catalysed by polyphenol oxidase, Biotechnology and Bioengineering. 26: 599-603.
  • Baybalı M. 2003. Resorsinol'ün Enzimatik Polimerizasyon Kinetiğinin İncelenmesi. Hacettepe Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü. Yüksek Mühendislik Tezi.
  • Bertrand G. 1896. Sur une Nouvelle Oxydase, ou Ferment Soluble Oxydant, D'orgine Vegetale. C.R. Acad. Sci. Paris, 122: 1215.
  • Bertrand G. 1908. Action of tyrosinase on some compounds similar to tyrosine. C.R. Acad. Sci. Paris. 145: 1352-1355.
  • Bollag JM, Shuttleworth, KL, Anderson DH. 1988. Laccase- mediated detoxification of phenolic campounds. App. and Environ. Microb. 54: 3086-3091.
  • Bourquelot E, Bertrand G. 1895. Compt. Rend. Soc. Biol. 47: 579.
  • Bourquelot E, Bertrand G. 1896. J. Pharm. Chem. 3: 177-180.
  • Shuler ML, Kargı, F. 1992. Bioprocesses Engineering: Basic Concepts.Prentice-Hall, Englewood Cliffs NJ. USA. 58-98p.
  • Taşpınar A. 1997. Kraft Selüloz Hamurunun Biyolojik Deklorinasyonu. Hacettepe Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü, Biyoteknoloji Anabilim Dalı, Yüksek Lisans Tezi.
  • Yoshida H. 1886. Chemistry of Lacquer (Urushi). Part I, J. Chem. Soc. 43: 472-486.
  • Zawistowski, J., Biliaderis, C. G. and Eskin, N. A. M., 1991, Phenol oxidase. In: Oxidative enzymes in foods, D. S. Robinson and N.A.M. Eskin, eds., Elsevier Applied Science London and New York, 217-273.
Türk Tarım - Gıda Bilim ve Teknoloji dergisi-Cover
  • ISSN: 2148-127X
  • Yayın Aralığı: Aylık
  • Başlangıç: 2013
  • Yayıncı: Turkish Science and Technology Publishing (TURSTEP)