Serap KORAL TAŞÇI, Nurhayat GÜLMEZ, Şahin ASLAN, Turgay DEPREM, Seyit Ali BİNGÖL

Immunohistochemical Localization of Catalase in Geese (Anser anser) Kidney

The aim of this study is to observe the histologic structure of kidney tissue of geese and to determine the immunohistochemical localization of catalase in it. Six female geese were used in our study. After fixation in Bouin’s solution and routine histological process, the kidney tissues taken from geese were embedded in paraffin blocks. To detect catalase immunoreactivity in the tissues, the avidinbiotin-peroxidase complex (ABC) technique was used. Crossmann’s modified triple stain for histological examination was applied to the samples. It was seen that the geese kidney included numerous lobules and each lobule consists of cortical and medullary tissues. The strong immunoreactivity of catalase was observed in the proximal convoluted tubules in the cortex. Immunohistochemical reaction was also observed in intermediate tubules and the thick segment of Henle’s loops. Also it was determined that the immunoreactivity in the basal epithelial cells of the secondary branches of ureters and the intercalated cells in the distal convoluted tubules and collecting duct. There was no catalase immunoreactivity in the renal corpuscles. In conclusion, localization of catalase in the proximal convoluted tubules, in the intermediate tubules, in the thick segments of Henle’s loops and in the intercalated cells is considered that these parts of the geese kidney are involved in the antioxidant defence. This study is thought to contribute to the planned future studies about antioxidant system in the kidney of poultry.

Kaz (Anser anser) Böbreğinde Katalaz’ın İmmunohistokimyasal Lokalizasyonu

Bu çalışmada amaç, kazların böbrek dokusunun histolojik yapısı ve katalazın immunohistokimyasal lokalizasyonunun belirlenmesidir. Çalışmamızda 6 adet ergin dişi kazdan alınan böbrek doku örnekleri kullanıldı. Alınan doku örnekleri Bouin solüsyonunda tespit edildikten sonra rutin histolojik doku takibi yapılıp ardından parafinde bloklandı. Dokulardaki katalaz immunoreaktivitesini incelemek için AvidinBiotin-Peroksidaz Kompleks (ABC) tekniği kullanıldı. Dokuların genel histolojik görünümlerini incelemek için de Crossmann’ın modifikasyonu olan üçlü boyama tekniği uygulandı. Yapılan histolojik incelemelerde kaz böbreğinin her birinin ayrı ayrı korteks ve medulladan oluşan çok lopçuklu bir yapıya sahip olduğu görüldü. Dokulardaki katalaz immunoreaktivitesi en yoğun olarak korteksteki tubulus proksimalis konvoluta kısımlarında belirlendi. Bununla birlikte immünohistokimyasal reaksiyon intermediyer tubullerde ve çıkan Henle kısımlarında da gözlendi. Ayrıca, üreterlerin kollarındaki bazal epitel hücrelerinde, tubulus distalis konvolutalarda ve toplayıcı borucuklarda bulunan interkalat hücrelerde de yer yer reaksiyon olduğu görüldü. Korpuskulum renislerde katalaz immunoreaktivitesine rastlanmadı. Sonuç olarak, antioksidan bir enzim olan katalazın tubulus proksimalis konvoluta, intermediyer tubul, çıkan Henle bölümü ve interkalat hücrelerde lokalize olması bu kısımların kaz böbreğindeki antioksidan savunma bölgeleri olduğunu düşündürmektedir. Bu araştırmanın kanatlı böbreğinde antioksidan savunma sistemi ile ilgili yapılması planlanan başka çalışmalara katkı sağlayacağı düşünülmektedir.

PDF

___

1. Aslan Ş: Üriner sistem. In, Aslan Ş (Ed): Kanatlı Histolojisi. 85-98, Dora Basım Yayın Dağıtım, Bursa, 2018.

2. Kocamış H, Aslan Ş, Deprem T: Kazların böbrek yapısı üzerine histolojik ve histometrik inceleme. Kafkas Univ Vet Fak Derg, 9 (2): 157-160, 2003.

3. Hodges RD: The Histology of the Fowl. Academik Press, London, 1974.

4. Braun EJ: Osmoregulatory systems of birds. In, Scanes CG (Ed): Sturkie’s Avian Physiology. 6th ed., 285-300, Academik Press, New York, 2015.

5. Zık B: Üriner Sistem. In, Özer A (Ed): Veteriner Özel Histoloji. 197-218, Dora Basım Yayın Dağıtım, Bursa, 2016.

6. Kocamış H: Hücre. In, Özer A (Ed): Temel Histoloji. 3. Baskı, 23-51, Dora Basım Yayın Dağıtım, Bursa, 2016.

7. Akaydın Y, Özcan Z: Hindi (Meleagris gallopavo) böbreğinin yapısı üzerinde ışık ve elektron mikroskobik çalışmalar. Ankara Üniv Vet Fak Derg, 52, 194-155, 2005.

8. Matés JM: Effcts of antioxidant enzymes in the molecular control of reactive oxygen species toxicology. Toxicology, 153, 83-104, 2000. DOI: 10.1016/S0300-483X(00)00306-1

9. Schiffr TA, Friederich-Persson M: Mitochondrial reactive oxygen species and kidney hypoxia in the development of diabetic nephropathy. Front Physiol, 8:211, 2017. DOI: 10.3389/fphys.2017.00211

10. Ray PD, Huang BW, Tsuji Y: Reactive oxygen species (ROS) homeostasis and redox regulation in cellular signaling. Cell Signal, 24 (5): 981-990, 2012. DOI: 10.1016/j.cellsig.2012.01.008

11. Nishikawa M, Hashida M, Takakura Y: Catalase delivery for inhibiting ROS-mediated tissue injury and tumor metastasis. Adv Drug Deliv Rev, 61, 319-326, 2009. DOI: 10.1016/j.addr.2009.01.001

12. Sindhu RK, Ehdaie A, Farmand F, Dhaliwal KK, Nguyen T, Zhan CD, Roberts CK, Vaziri ND: Expression of catalase and glutathione peroxidase in renal insufficiency. Biochim Biophys Acta, 1743, 86-92, 2005. DOI: 10.1016/j.bbamcr.2004.08.013

13. Kobayashi M, Sugiyama H, Wang DA, Toda N, Maeshima Y, Yamasaki Y, Masuoka N, Yamada M, Kira S, Makino H: Catalase deficiency renders remnant kidneys more susceptible to oxidant tissue injury and renal fibrosis in mice. Kidney Int, 68, 1018-1031, 2005. DOI: 10.1111/j.1523-1755.2005.00494.x

14. Dobashi K, Ghosh B, Orak JK, Singh I, Singh AK: Kidney ischemiareperfusion: Modulation of antioxidant defences. Mol Cell Biochem, 205, 1-11, 2000.

15. Ogburn CE, Austad SN, Holmes DJ, Kiklevich V, Gollahon K, Rabinovitch PS, Martin GM: Cultured renal epithelial cells from birds and mice: Enhanced resistance of avian cells to oxidative stress and DNA damage. J Gerontol, 53A (4): B287-B292, 1998.

16. Luna LG: Manual of Histologic Staining Methods of Armed Forces Institute of Pathology. Mc Graw-Hill Book Comp, New York, 1968.

17. Hsu SM, Raine L, Fanger H: Use of avidin-biotin-peroxidase complex (ABC) in immunoperoxidase techniques: A comparison between ABC and unlabeled antibody (PAP) procedures. J Histochem Cytochem, 29, 577-580, 1981. DOI: 10.1177/29.4.6166661

18. Michiels C, Raes M, Toussaint O, Remacle J: Importance of Seglutathione peroxidase, catalase, and Cu/Zn-SOD for cell survival against oxidative stress. Free Radic Biol Med, 17 (3): 235-248, 1994. DOI: 10.1016/0891-5849(94)90079-5

19. Ogburn CE, Carlberg K, Ottinger MA, Holmes DJ, Martin GM, Austad SN: Exceptional cellular resistance to oxidative damage in longlived birds requires active gene expression. J Gerontol A Biol Sci Med Sci, 56 (11): B468-B474, 2001. DOI: 10.1093/gerona/56.11.B468

20. Bingöl SA, Deprem T, Koral Taşçı S, Kocamış H: Immunohistochemical localization of catalase in geese (Anser anser) liver. Kafkas Univ Vet Fak Derg, 17 (1): 77-81, 2011. DOI: 10.9775/kvfd.2010.2423

21. Koral Taşçı S, Deprem T, Bingöl SA, Akbulut Y: The anatomical and histological structures of buzzard’s (Buteo buteo) small intestine and liver, and immunohistochemical localization of catalase. Kafkas Univ Vet Fak Derg, 24 (1): 69-74, 2018. DOI: 10.9775/kvfd.2017.18333

22. Koral Taşçı S, Deprem T, Bingöl SA, Eliş Yıldız S, Aslan Ş: Effct of melatonin on catalase enzyme in mouse kidney tissue. Kafkas Univ Vet Fak Derg, 22 (6): 917-922, 2016. DOI: 10.9775/kvfd.2016.15659

23. Bingöl SA, Kocamış H: Sağlıklı ve diabet oluşturulmuş farelerin böbrek dokusunda katalaz enziminin RT-PCR ile gen ve immunohistokimyasal olarak protein ekspresyonu. Kafkas Univ Vet Fak Derg, 16, 825-834, 2010. DOI: 10.9775/kvfd.2010.1766

24. Roy A, Al-bataineh MM, Pastor-Soler NM: Collecting duct intercalated cell function and regulation. Clin J Am Soc Nephrol, 10 (2): 305-324, 2015. DOI: 10.2215/CJN.08880914

25. Muse KE, Oberley TD, Sempf JM, Oberley LW: Immunolocalization of antioxidant enzymes in adult hamster kidney. Histochem J, 26 (9): 734- 753, 1994.