$beta$ -Galaktozidaz (laktaz) Streptococcus thermophilus RSKK 667 suşundan elde edilmiş ve saflaştırılmıştır. Saflaştırma için aseton, amonyum sülfat, Sefadeks G-200 jel filtrasyonu ve DEAE-Sefadeks A-50 kromatografisi kullanılmıştır. Enzim $Mg^{2+}$ varlığında yüksek aktivite göstermekte, EDTA varlığında ise büyük ölçüde inhibe olmaktadır. O-nitrophenyl- $beta$ -D-galactopyranoside (ONPG) substrat olarak kullanıldığında $K_m$ ve $V_{max}$ değerleri 0.56 mM ve 163 unite/mg protein olarak hesaplanmıştır. Galaktoz. enzimi 50.9 mM'lik bir $K_i$ değeriyle kompetetif olarak inhibe etmektedir.

$beta$ -Galactosidase (Lactase) was extracted from the Streptococcus thermophilus strain RSKK 667 grown in M17 medium. The enzyme was purified by acetone and ammonium sulfate fractionation, gel filtration on Sephadex G-200 and ion exchange chromatography on DEAE-Sephadex A-50. $Mg^{2+}$ stimulated the activity while the enzyme was strongly inhibited by EDTA. The $K_m$ and $V_{max}$ for o-nitrophenyl- $beta$ -D-galactopyranoside (ONPG) as substrate was 0.56 mM and 163 units/mg of protein, respectively. Galactose showed competitive inhibition with a $K_i$ value of 50.9 mM.