Buğday Protein Fraksiyonlarının Jel Elektroforez (SDS-PAGE) ile Analizi, Amino Asit Bileşim ve Elektron Mikroskobik Görünüşlerinin Belirlenmesi

Bu araştırmada Triticum durum buğday ununun protein fraksiyonları ayrılarak amino asit ve elektron mikroskobik görünüşleri belirlendi. Ayrıca ayrılan fraksiyonların jel elektroforez (SDS-PAGE) ile protein bantları ayrılarak molekül ağırlıkları saptandı. Buğday ununun gluten, glutenin ve gliadin kısımlarında amino asitlerden glutamik asit ilk sırayı almaktadır. Gliadin, lisin açısından fakir, fakat prolin açısından zengindir. Molekül ağırlıkları gluten, glutenin ve gliadinde sırasıyla 15000-141000; 13000-134000 ve 12000-90000 daltondur. Her üç proteinin elektron mikroskobik görünüşleri birbirinden farklıdır.
Anahtar Kelimeler:

-

Gel Electrophoresis (SDS-PAGE) Analysis, Determination of Amino Acid Composition and Electron Microscobic Appearance of Wheat Protein Fractions (Turkish with English Abstract)

In this research, T. durum wheat flour protein fractions were separated, amino acid composition and electron microscobic appearances were determined. On the other hand protein bands were separated and molecular weights were determined by gel electrophoresis. Glutamic acid was the main amino acid of gluten, glutenin and gliadin fractions. Gliadin is poor in lysine whereas rich in prolin. Molecular weights of gluten, glutenin and gliadin were 15000-141000; 13000-134000 and 12000-90000 dalton respectively. Electron microscobic appearances were different for three fractions.
Keywords:

-,