Bu çalışmada katalaz enzimi silika jel tanecikleri üzerinde kovalent olarak tutuklanmıştır.Öncelikle gözenekli silika jel tanecikleri 3- aminopropiltrietoksisilan ile silanize edilmiş ve bu alkilamin gözenekli silika jele glutaraldehit bağlanmıştır. Daha sonra bu glutaraldehit bağlanmış aminoalkil silika jele, katalazın kovalent bağlanma çalışmaları yapılmıştır. Optimum tutuklanma koşulları belirlenmiştir. Serbest ve tutuklanmış katalazın özellikleri karşılaştırılmıştır. Tutuklanmış enzimin maksimum tepkime hızı serbest enziminkinden çok daha düşük bulunurken, Michaelis sabiti (Km) serbest enziminkinden 1,07 kat daha küçük olduğu gözlenmiştir. Tutuklu enzim depolama, kullanım kararlılığı ve yeniden kullanım bakımından serbest enzimden daha fazla kararlılık göstermiştir.

In this study, catalase was covalently immobilized on silica gel beads. Porous silica gel beads were silanized by 3-aminopropyltriethoxy silan and glutaraldehyde was bounded on alkylaminated porous silica gel. Than catalase was covalently bounded on glutaraldehyde pretreated aminoalkyl silica gel. Optimum immobilization conditions were determined. The properties of free and immobilized catalase were compared. The Michaelis consant was about 1,07 times lower for immobilized catalase than for the free enzyme, wheras maximum reaction rate was lower for the immobilized enzyme. The immobilized enzyme demonstrated higher stability for storage, operational stability and reusability than free enzyme.