Şeminur TOPAL, Ceyda PEMBECİ, Melika BORCAKLI, Mehmet BATUM, Özlem ÇELTİK

Türkiye'nin tarımsal mikoflorasının endüstriyel öneme sahip bazı enzimatik aktivitelerinin incelenmesi-I: Amilaz, proteaz, lipaz

Çalışmalarımızda Türkiye'nin tarımsal mikoflorasını yansıtan, kültür kolleksiyonumuz küflerinin, primer metabolitlerinden bazı enzim üretim yetenekleri belirlenerek endüstri açısından da önemlerinin ortaya konulmasına çalışılmıştır. Özgün ekolojik mikofloramızı yansıtan bu küflerin proteaz, amilaz, lipaz, ksilanaz, b-glukanaz, selülaz, pektinaz enzimlerini üretebilme yeteneği açısından yapılacak kalitatif tarama çalışması ile potansiyellerin belirlenerek, ileride endüstriyel üretime veya değişik birçok bilimsel araştırma çalısmalarına baz oluşturması amaçlanmıştır. Bu çerçevede lipaz ve proteaz üretim yeteneğinin incelenmesinde "Derin Kültürle Opasite Kapasitesi", amilazda ise "Difuzyon Teknigi ile Zon Kontrolu" kullanılmıştır. Toplam 1558 küf kültüründe amilaz, proteaz ve lipaz taraması yapılmıştır. Buna göre pozitif sonuç verenler: amilaz için 645 (%41), proteaz için 1078 (%69) ve lipaz için 591 (%46)'dır. Diğer enzim tarama çalışmaları halen devam etmektedir ve bulguları ayrı bir makalede özetlenecektir. Hazırlanacak özel bir katologta küf gruplarına göre, bu bulgulara ilişkin sistematik değerlendirmelere de ayrıntılı olarak yer verilecektir.

Investigation of selected industrially important enzymatic activities of Turkish agricultural mycoflora-I Amylase, lipase, protease

In this context, fungi being a rich source in from metabolites point of view, their utilization possibilities in various area are investigated. Primary metabolites of the fungi representing Turkish agricultural mycoflora which belongs to our culture collections are determined and their importance with respect to industry will be evaluated. It is assumed that enzymes such as, protease, amylase, lipase, cellulase, xylanase, b-glucanase, pectinase of these moulds represent a potential source for food industry. In this context, qualitative screening three of these enzymes producing abilities of relevant moulds are carried out. Methods used for enzyme determination cover, "Opacity Capacities in Deep Culture Technique" for lipase and protease, "Clear Zone in Diffusion Technique" for amylase enzymes. Totally 1558 molds were analyzed for amylase, protease, and lipase activity. According to results; 69% (totaly 1078), 41% (totaly 645), 40% (totaly 618) of our moulds were determined in positive character for protease, amylase, and lipase producing potentials respectively. Others are being still going on and will be publishing in another manuscript. Results as determined systematically will be given in a special catolog.

PDF

___

1. Paterson, R.R.M. and Bridge, P.D. Biochemical Techniques for Filamentaus Fungi. Wallingford, US., IMI Technical Handbooks: No:1, International Mycological Institute (CAB International), 125p, 1994.
2. Cowan, D., Industrial enzyme technology. TIBTECH, 14; 177-178, 1996.
3. Loffler, A., Proteolytic enzymes: source and applications. Food technology, 40(1); 63-70, 1986.
4. James, J., and Simpson, B.K., Applications of enzymes in food processing. Critical rewievs in food science and nutrition, 36(5): 437-463, 1996.
5. Dubois, K.D., Enzymes in baking 3. Products. Research department technical bultein, 2(12): 1-10, 1980.
6. Preist, G.F., Enzymes, extracellular. Encyclopedia of Microbiology. London, Acedemic press, In. Ltd., 2: 81-93, 1992.
7. Harlander, S., Food biotechnology. Encyclopedia of Microbiology. London, Acedemic press, Inc. Ltd., 2: 191-207, 1992.
8. Topal, Ş., Küf kolleksiyonlarının oluşturulması ve korunumu. Gıda, 14(6): 371-380, 1989.
9. Topal, Ş., Establishment and preservation of mould culture collection of Turkey. Culture collections to Improve the quality of life (Ed’s: Samson, R.A., Stalpers, J.A., van der Mei, D., and Stouthamer, A.H.), Proceedings of the eight International congrees of culture collections, Ponsen & Looyen, Wageningen. 426-427, 1996.
10. Topal, Ş., Türkiye’nin dominant mikoflarasıyla kültür kolleksiyon merkezinin oluşturulması. 10. Kültür Kolleksiyonları Endüstriyel Mikrobiyoloji ve Biyoteknoloji Kongresi, Mersin, 25-27 Eylül, KÜKEM Dergisi, 20(3): 19-20, 1997. KÜKEM Dergisi, 21(1): 69-88, 1998.
11. Campenhaut, L., Moutmicroflora: Kwantificeren Isoleren en Karakteriseren Van Schimmels. Ph. D. Thesis, Katolieke Universiteit, Faculteit Landbouwkundige en Toegepaste Biologische Wetenschappen, Leuven, 1995.
12. Lima, N., Teixeira, J.A., and Mota, M., Deep agar-diffusion test for preliminary screening of lipolytic activity of fungi. Journal of Microbiological Methods, 14: 193-200, 1991.
13. Charanowska, J., Kolaczkowska, M., and Polanowski, A., Production of extracellular proteolytic enzymes by various species of Penicillium. Enzyme Microbial Technology, 15: 140-143, 1993.
14. Durand-Poussereau, N., and Fevre, M., Charecteriation of protease deficient strain of P. roqueforti generated by heterelogus plasmid integration: potential use for protein production. Journal of Biotechnology, 51: 97-105, 1996.
15. Topal, Ş., Mikrobiyolojik yolla renin üretimi. TÜBİTAK MAM Beslenme ve Gıda Teknolojisi Bölümü, Yayın No:63, 96s, Aralık, 1982.
16. West, I.S., Enzymes in the food processing industry. Chemistry in Britain, December; 1220-1222, 1988.
17. Topal, Ş., Enzimler, mikrobiyolojik yolla enzim üretimi ve bu teknolojide reninin yeri. Gıda, 10(1): 25-37, 1985.
18. Liaw, E.T., and Penner, M.H., Substrate-Velocity Relationships for the Trichoderma viride cellulase-catalyzed hydrolysis of cellulose. Applied & Environmental Microbiology, Aug; 2311-2318, 1990.
19. Maliszewska, I.H., and Zboinska, E.M., Penicillium citrinum protoplasts: preparation, regeneration and lipolytic activity of regenerants. Acta Biotechnology, 16(2-3): 193-198, 1996.
20. Samson, R.A., Stalpers, J.A., Van Der Mei, D., and Stouthamer, A.H. (Ed’s), Culture Collections to improve the quality of life (Centraalbureu voor schimmel cultures, Bearn, The Netherlands & WFCC), Proceedings of the 8th ınternational congress for culture collections, Ponsen & Looyen, Wageningen, The Netherlands, 1996.