Tripsin adsorpsiyonla alümina'ya immobilize edildi. İmmobilize enzim amino asit peptidasyonu için serbest enzimden daha yüksek katalitik aktivite gösterdi. Tripsin katalizörlüğünde peptid sentezlerinin kinetik çalışmaları yapıldı . Stabilitesi arttınlmış tripsin türevleri hazırlandı ve dipeptid sentezlerinde kullanıldı. Substrat olarak benzoil arginin ve lösin arnid kullanarak denge kontrollü sentezleri çalışıldı, pH ve sıcaklık gibi başlıca birkaç değişken test edildi. Endüstriyel parametrelerin hepsi için iyi değerler elde etmek amacıyla bu sentetik yaklaşım için optimum deney şartlan tayin edildi.

Tıypsin was immobilized onto alumina (Alp3O3) by the adsorption. The immobilized enzyme showed higher catalytic activities than free enzyme for arnino acid peptidation. Studies of the kinetics of peptide synthesis catalyzed by trypsin have been carried out. We have studied on and prepared the trypsin derivatives with the enhanced stabilities and have used these successfully for initial dipeptide synthesis. We have studied on the equilibrium controlled synthesis(ECS) by using benzoyl arginine and leucinamide as substrates and mainly tested a number ofvariables, e.g. the temperature and pH. Optimal experimental conditions for that synthetic approach was established in order to simultaneously obtain good values for all industrial parameters.