insan eritrositi glutatyon disülfit redüktazı, 100 mM potasyum fosfat (pH 7.4, 3TC) tamponunda çalışıldığında, düşük [NADPH] derişiminde GSSG'nin kısmi inhibisyon yaptığı bulundu. Düşük GSSG derişimlerinde, NADPH doygunluk grafiğinin hiperbolik olduğu ancak GSSG derişimi arttıkça sigmoidisitenin de arttığı gözlendi. NADP+, 20-1000 uM GSSG derişimlerinde, NADPH'la kompetitif; 33-120 pM NADPH derişimlerinde ise GSSG ile unkompetitiftir. Özel koşullarda çalışıldığında (10 uM NADPH ve 1000 uM GSSG), NADP+'nin iki tür etkisinin olduğu; inhibisyondan önce, 0-50 uM effektör derişiminde, bir aktivasyonun olduğu görüldü. Elde edilen bulgular, E.NADPH düzeyinde ayrılan 'ping-pong/ardışık sıralı hibrid' modeli ile uygunluk göstermektedir. Bu bulgular, serbest enzimin, birbirleri ile dengede, iki konformasyonu içeren ardışık sıralı mekanizma imgelemektedir. Bu konformasyonlardan birisi ilk substrat olarak NADPH'ı seçerken, diğer konformasyon GSSG'yi bağlayarak katalitik siklusu başlatmaktadır. E.GSSG üzerinden giden yolun, E.NADPH üzerinden gidene göre, daha düşük 'turnover' sayısının olduğu açıktır.

Human erythrocyte glutathione disulfide reductase studied at 37°C in 100 mM potassium phosphate buffer, pH 7.4, is subject to partial inhibition by GSSG at low [NADPH]. Saturation by NADPH is hyperbolic at low [GSSG] and becomes increasingly sigmoidal at high [GSSG]. NADP+ is a competitive inhibitor with respect to NADPH at 20-1000 uM GSSG and an uncompetitive inhibitor with respect to GSSG at 33-120 uM NADPH. Studied under special conditions (10 uM NADPH and 1000 uM GSSG), NADP+ exhibits a two-fold effect, inhibition being preceded by activation in the 0-50 uM effector concentration range. The data are consistent with the ping-pong / sequential ordered hybrid model diverging at the level of E.NADPH. A composite sequential ordered mechanism is suggested, involving two conformational states of free enzyme at equilibrium. While one state is selective for NADPH as the first substrate, the second state adds GSSG to initiate the catalytic cycle. The pathway proceeding through E.GSSG has an apparently lower turnover number than that proceeding through E.NADPH.