Kiwano (cucumis metuliferus) bitkisindeki peroksidaz enzimleri üzerine amino asit etkisinin incelenmesi

Bu çalışmada, kiwano (Cucumis metuliferus) bitkisinden peroksidaz ve askorbat peroksidaz enzimleri ekstrakteedilmiştir. Asidik, bazik ve nötral karakterde 8 amino asitin (L-histidin, L-glutamik asit, L-treonin, L-lisin, L-arginin,L-aspartik asit, L-prolin, L-fenilalanin) bu enzimlerin aktivitesi üzerine yaptığı etki incelenmiştir. Her bir amino asitçözeltisinden 4 farklı konsantrasyon baz alınarak enzimler üzerindeki etkileri araştırılmış ve % bağıl aktivitedeğerleri bulunmuştur. Sonuçlara göre, bazı amino asitler enzimlerin aktivitesini artırırken bazıları azaltmıştır.Ayrıca aynı amino asitin farklı konsantrasyonlarının da enzim aktivitesini değiştirdiği görülmüştür.

-

In the study, peroxidase and ascorbate peroxidase are extracted from kiwano (Cucumis metuliferus). It is searched that the effect of 8 amino acids having acidic, basic, neutral characters (L-Histidine, L-Glutamic acid, L-Threonine, L-Lysine, L-Arginine, L-Aspartic acid, L-Proline, L-Phenylalanine) on these enzymes’ activity. By being based on 4 different concentrations of each amino acid solution, it is analyzed the impacts on enzymes seperately and calculated the % relative activity values of enzymes. According to the results, as some amino acids increase the activity of enzymes, others decreases. Moreover, it is seen that different concentrations of the same amino acid change enzyme activity.

___

  • (REFERENCES) Halliwell, B., Chirico, S., Lipid Peroxidation: Its Mechanism, Measurement and Significance, Am. J. Clin. Nutr., 57, 715-725, 1993.
  • Kaya, E., Klorprifos Ve Deltamethrin’in Kan ve Beyin Lipid Peroksidasyon ve Antioksidan Enzim Aktivitelerine Etkileri (Yüksek Lisans Tezi), Süleyman Demirel Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, Kimya Anabilim Dalı, Isparta, 2005.
  • Mavi, A., İnsan Eritrosit ve Lökositlerinden Süperoksit Dismutaz Enziminin Saflaştırılması ve Bazı İlaçların Enzim Üzerine Etkilerinin İncelenmesi. Atatürk Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, Doktora Tezi, 52–53, 2005.
  • Diplock, A., Healty Lifestyles Nutrition and Physical Activity, Antioxidant Nutrients, ILSI Europe Concise Monograph Series, 59, 1998. Nawar, W.W., Lipids in “Food Chemistry”, O.R. Fennema (Ed), Marcel Dekker, 225-319, 1996. Raven, EL., Peroxidase-catalyzed Oxidation of Ascorbate. Structural, Spectroscopic and Mechanistic Correlations in Ascorbate Peroxidase, Subcell. Biochem. Subcellular Biochemistry, 35, 317–49, 2000.
  • Wakamatsu, K., Takahama, U., Changes in Peroxidase Activity and in Peroxidase İsozymes in Carrot Callus. Physiologia Plantarum 88, 167– 171, 1993.
  • Bartonek-Roxa, E., Ericksson, H., Mattiasson, B., the cDNA Sequence of a Neutral Horseradish Peroxidase. Biochimica Et Biophysica Acta 1080, 245–250, 1991.
  • Agostini, E., Medina, M.I., Milrad De Forchetti, S.R., Tigier, H., Properties of Two Anionic Peroxidase İsoenzymes from Turnip (Brassica Napus L.) Roots. Journal of Agricaltural and Food Chemistry, 45, 596–598, 1997.
  • Duarte-Vazquez, M.A., Garcia-Almendarez, B., Regalado, C., Whitaker, J.R., Purification and Partial Characterization of Three Turnip (Brassica Napus L. Var Esculenta D.C.) Peroxidases, Journal of Agricaltural and Food Chemistry 48, 1574–1579, 2000. http://agronwww.agron.iastate.edu/Courses/Agron317/AA_i nhibitors.htm, July 23, 2004. http://mx.agrinos.com/Lamino_acids_plant_impact, April 20, 2012. http://www.servpro.com.my/Folio_intro.pdf, March 19, 2012.