Fe-HPKD aromatik halkaların oksidatif halka açılımını gerçeklestiren, hem-olmayan (non-heme), bir enzimdir.[1,2] Önerilen reaksiyon mekanizmaları ve literatürdeki son çalısmalar, 0 nolu kompleksten 3 veya 4’e (Sekil 1) erisimin ikincil koordinasyon küresinde bulunan His200 bazı aracılığı ile gerçeklestiğini öne sürmektedir. [3,4] Dolayısıyla, His200’ün reaksiyon mekanizmasında Brønsted bazı olarak rol oynadığı söylenebilir.Arastırmamızda, Yoğunluk Fonksiyoneli Teorisi kullanılarak birinci koordinasyon küresinde bulunan imidazol halkalarına farklı fonksiyonel grupların eklenmesi ile ikincil koordinasyon küresindeki His200’ün görevinin taklit edilmesine çalısılacaktır (Sekil 1). Tasarlanan proton transfer grupların termodinamik ve kinetik parametreler açısından doğal enzim merkezindeki tepkime ile uyumlu olması hedeflenmektedir. Sekil 1’de reaksiyon mekanizması ve proton transferini gerçeklestirebileceği düsünülen fonksiyonel gruplar listelenmistir.

Fe-HPCD is a non-heme extradiol enzyme that operates in the oxidative ring opening pathways of aromatic compounds.[1,2] Recent studies showed that the proton transfer to afford 3 or 4 from 0 (Figure 1) is assisted by an His200 residue that is lying in the secondary sphere of HPCD active site.[3,4] Thus, the main role of His200 is acting as a Brønsted base.Herein, we present a Density Functional Theory analysis of the energetics of a modified first coordination shell with the objective of mimicking the role of His200 by incorporation of various functional groups on one of the imidazole rings (Figure 1). The aim is to create a proton transfer agent that is adequate in terms of thermodynamic and kinetic parameters in comparison with the native protein environment. Figure 1 shows the reaction mechanism and possible functional groups capable to act as a proton shuttle.