Osten LJUNGGREN, Anton PERSİKOV, Antonella FORLİNO, Joan MARİNİ, Peter BYERS, Anne De PAEPE, Francis GLORİEUX, Gerard PALS, Monica MOTTES, Anne-sophie LEBRE, Federica SGARİGLİA, Olena JACENKO, Allan LUND, James San ANTONİO
Type Collagen Molecular Map Lends Insights into the Domain Structure of the Fibril and the Genotype-Phenotype Relationship for Some Collagen Mutations
Hücre ve matriks etkileşim alanlarını belirleyebilmek için Tip Ikolajen moleküler haritamız, daha önce Orgel et al., 2006 tarafından yapılan x--ışını saçılma yöntemi ile ilişkilendirilmiştir. Bu çalışmada, işlevsel olarak önemli bölgelerdeki genetik değişim şekillerini analiz edebilmek için iki strateji kullanılmıştır. İlk olarak, Ş1(I) zinciri bölgeleri üç ya da daha fazla ardışık glisin ile tanımlanmış veya letal ya da durgun fenotip çeşitleri ile ilişkilendirilmiştir. Bu bölgelerin çoğu hücre yüzeyi reseptörleri, matriks metalloproteinaz ve fosforin gibi proteinlerle etkileşim için veya moleküllerarası çapraz bağlanma için yeniden konum/anmaktadır. Beş ya da daha fazla durgun glisin, herbiri D-devresinde ayrı monomer/er olmasına rağmen dar bir fibril bölgesinde dik olarak demetçikler halinde bir araya gelmekte ve bu bölge ana durgun bölge (MSZ) olarak adlandırılmaktadır. İkinci olarak, COL 1A1 ve COL 1A2 genleri üzerindeki OI yer değiştirme mutasyon/arının dağılımı incelenmiş ve farklı kolajen bölgelerinde oluşan mutasyonların çift mutasyon oranları temeli üzerinde istatistiksel olarak beklenenden farklı olduğu tespit edilmiştir. Örneğin, bazı glisin/erin özellikle de MSZ içinde veya bu bölgeye yakın olanların ya da diğer durgun glisin/erin çoğunun yüksek mutasyon oranlarına sahip olduğu tahmin edilmiştir. Bununla birlikte, bu sonuçlar kolajen üçlü sarmalının özellikle de hücre etkileşim alanı ve glisin mutasyonlarına duyarlı ve oldukça kritik biyolojik fonksiyonlara sahip olan GFOGER- ana hücre yüzeyine bağlanan yalnızca N-terminali dar çapraz-fibril kısmındaki çeşitli bölgelerinin saptanmasını sağlamıştır. Böylece bazı kolajen mutasyonları için hastalık fenotip/eri kısmen de olsa kritik protein fonksiyonlarının aksamasından kaynaklanabilir.
Kimi Kolajen Mutasyonları için Genotip-Fenotip İlişkileri ve Lifin etkin Yapısı içindeki Tip Kolajenin Moleküler Haritalama Kavramına Yaklaşım
Our molecular map of type collagen was previously correlated with the Orgel et al., 2006 x-ray fibril diffraction model toidentify cell and matrix interaction domains. Here we used two strategies to analyze mutation patterns to pinpoint functionallysignificant regions. First,regions of the_1(I) chains were identified having three or more consecutive glycines eitherassociated with lethal or silent phenotypes.crosslinking. Five of the larger runs of silent glycines, although each on separatemonomers in the D-period, clustered vertically within narrow fibril region- herein called the major silent zone (MSZ).Second, the distribution of OI substitution mutations on the COL 1A1 and COL 1A2 genes were examined and found to bestatistically different from that expected on the basis of base pair mutation rates, suggesting differential phenotypicconsequences of mutations occurring on different collagen regions. For example, some glycines were predicted to havehigh mutation rates yet did not; notably, most localized within or near the MSZ or other runs of silent glycines. Together,these results pinpointed several regions of the collagen triple helix- most notably within the cell interaction domain, andnarrow cross-fibril zone just N-terminal to the major cell surface integrin binding site GFOGER- as being particularly sensitiveto glycine mutations and likely having highly crucial biological functions. Thus for some collagen mutations, diseasephenotypes may result, at least in part, from disruption of crucial protein functions such as mineralization or cell-fibrilinteractions.
___
- Chapman, J.A.: The staining pattern of collagen fibrils. I. An analysis of electron micrographs, Connect. Tiss. Res., 1974, 2, 137-150.
- Coulondre, C., Miller, J.H., Farabaugh, P.J.: Gilbert, VII.: Molecular basis of base substitution hotspots in Escherichia coli, Nature, 1978, 274, 775-780.
- DiLuIIo, G., Sweeney, S.M., Korrko, J., AIa-Kokko, L.: and San Antonio, J. D.: Mapping the ligand- binding sites and disease associated mutations on the most abundant protein in the humantype lcollagen, J. Biol. Chem., 2002, 277, 4223-4231.
- Dölz, R. and Heidemann, E.: Influence of different tripeptides on the stability of the collagen triple helix. I. Analysis ofthe collagen sequence and identification of typical tripeptides, Biopolymers, 1986, 25, 1069—1080.
- Emsley, J., Knight, C. G., Farndale, Fl. W., Barnes, M.J., and Liddington, R. C.: Structural basis of collagen recognition by integrin alpha2beta1, Cell, 2000, 101, 47-56.
- Farndale, R.W., Lisman, T., Bihan, D., Hamaia, S., Smerling, C.S., Pugh, N., Konitsiotis, A., Leitinger, B., de Groot, P. G., Jarvis, G.E., and Raynal, N.: Cell-wllagen interactions: the use ofpeptide Too/kits to Investigate collagen-receptor interactions, Biochem. Soc. Trans. 2008, 36, 241-250.
- Hao, G.A., and George, A.: Role of phosphophoryn in dentin mineralization, Cells Tissues Organs, 2005, 181, 232-240.
- Hu, X. W., Knight, D.P., and Chapman, J.A.: The effect of nonpolar liquids and non-ionic detergents on the ultrastructure and assembly of rat tail tendon collagen fibrils in vitro, Biochim. Biophys. Acta, 1997,1334, 327-337.
- Kong, A., Frigge, M.L., Masson, G., Besenbacher, S., Sulem, P., Magnusson, G., Gudjonsson, S.A., Sigurdsson, A., Jonasdottir, A., Jonasdottir, A.Wong, W.S., Sigurdsson, G., Walters, G.B., Steinberg, S., Helagson, H., Thorleifsson, G., Gubdjartsson, D.F., Helgason, A., Magnusson, O.T., Thorsteinsdottir, U., Stefansson, K.: Rate of de nova mutations and the importance of father's age to disease risk, Nature, 2012, 488, 471 -475.
- Marini, J. C., Lewis, M.B., and Chen, K.: Serine for glycine substitutions in type [collagen in two cases of type IV osteogenesis imperfecta (Ol), Additional evidence for regional model of Ol pathophysiology, Biol Chem, 1993, 268, 2667-2673.
- Marini, J. C., Forlino, A., Cabral, W.A., Barnes, A.M. San Antonio, J.D., Milgrom, S., Hyland, J., Korkko, J., Prockop, D., de Paepe, A., Coecke, P., Glorieux, F.H., Roughly, P., Lund, A., Killuria, K., Cohn, D., Krakow, D., Mottes, M., Troendle, J., Dalgleish, R., and Byers, P. H.: Consortium for Osteogenesis lmperfecta Mutations: Database of Glycine Substitutions and Exon Skipping Defects: Lethal Regions in the Helical Portion of Type Collagen Chains Align with Collagen Binding Sites for Integrins and Proteoglycans, Human Mutation, 2007, 28, 209-221.
- Miles, C.A., and Bailey, A.J.:Thermally Iabile domains in the collagen molecule, Micron, 2001, 32, 325- 332p.
- Nachman, M. W. and Crowell, S.L.: Estimate of the mutation rate per nucleotide in humans, Genetics, 2000,156, 297-304.
- Parkin, J.D., San Antonio, J.D., Pedchenko, V., Hudson, B., Jensen, S. T., and Savige, J.: Mapping structural landmarks, ligand binding sites, and missense mutations to the collagen IV heterotrimers predicts major functional domains, novel interactions, and variations in phenotypes in inherited diseases affecting basement membranes, Human Mutation, 2011, 32, 127-143.
- Piez, K. A. and A. H. Reddi,: Extracellular Matrix Biochemistry, New York, Elsevier, 1984.
- Orgel J. P., Irving, T.C., Miller, A., and Wess, T.J.: Microfibrillar structure of type collagen in situ", PNAS, 2006,103, 9001 -9005.
- San Antonio, J. D., Lander, A.D., Karnovsky, M.J., and Slayter, H. S.: Mapping the heparin-binding sites on type collagen monomers and fibrils, J. Cell Biol., 1994, 125, 1179-1188.
- San Antonio, J.D., Schweitzer, M.H., Jensen, S.T., Kalluri, Ft., Buckley, M., and Orgel, J. P. R. 0.: Dinosaur peptides suggest mechanisms of protein survival, PLoS One, 2011, 6, e20381.
- San Antonio, J.D., Parkin, J.D., Savige. J., Orgel, J.P.R.O., and Jacenko, 0.: Collagen interactomes: mapping functional domains and mutations on fibrillar and network-forming collagens, in, Extracellular Matrix: Pathobiology and Signaling, Karamanos, editor, 2012, 575-591.
- Scott, J. E. and R. Tenni, R.: Osteogenesis imperfecta mutations may probe vital functional domains (e.g. proteoglycan binding sites) of type collagen fibrils, Cell Biochem. Funct., 1997,15, 283-286.
- Sekiya, A., Okano-Kosugi, H., Yamazaki, C.M., and Koide, T.: Pigment epithelium-derived factor (PEDF) shares binding sites in collagen with heparin/heparin sulfate proteoglycans. J. Biol. Chem., 2011, 286, 26364-26374.
- Sweeney, S.M., Orgel, J.P., Fertala, A., McAuliffe, J.P., Turner, K.Fl., DiLuIIo, G.A., Chen, S., Antipova, 0., Perumal, A., AIa-Kokko, L., Forlino, A., Cabral, W.A., Barnes, A.M., Marini, J. C., and San Antonio, J.D.: Candidate Cell and Matrix Interaction Domains on the Collagen Fibril, the Predominant Protein of Vertebrates, J. Biol. Chem., 2008, 283, 21187—21197.
- ISSN: 1307-427X
- Yayın Aralığı: 3
- Yayıncı: Deri Teknologları Teknisyenleri ve Kimyacilari dernegi
Sayıdaki Diğer Makaleler
Osten LJUNGGREN, Anton PERSİKOV, Antonella FORLİNO, Joan MARİNİ, Peter BYERS, Anne De PAEPE, Francis GLORİEUX, Gerard PALS, Monica MOTTES, Anne-sophie LEBRE, Federica SGARİGLİA, Olena JACENKO, Allan LUND, James San ANTONİO