Aspartamın Sıçanların Beyin, Karaciğer, Böbrek ve Akciğer Dokularında Asetilkolinesteraz Aktivitesi Üzerine Etkisi

B u çalışmada, sıçanlara intraperional verilen aspartamın, karaciğer, akciğer, böbrek ve beyin dokularında asetilkolinesteraz AChE aktivitesindeki değişiklikler araştırıldı. Yapay tatlandırıcı olarak yaygın bir şekilde kullanılan aspartam, erkek Wistar sıçanlara n= 36 50, 100 ve 200 mg/kg olarak verildi. Enjeksiyonu takiben 12 ve 24 saat sonra enzim aktivitesindeki değişiklikler kaydedildi. 12 saatteki bütün dozlarda AChE aktiviteleri karaciğer ve böbrekte önemli bir şekilde daha yüksekti. Fakat akciğer ve beyinde aynı yüksek değerler gözlenmedi. Buna rağmen, 200 mg/kg uygulamasından 24 saat sonra karaciğer ve böbrekteki aktiviteler kontrolünkiyle benzerdi. Sonuç olarak, sıçanın farklı dokularında aspartamın AChE enzim aktivitelerinde bazı değişiklere neden olduğu bulundu. AChE enzim aktivitelerindeki değişikliklerin nedenleri bu çalışmada tartışıldı

Effect of Aspartame on Acetylcholinesterase Activity in Some of Rat Tissues

In this study, the changes in acetylcholinesterase AChE activity in the liver, lungs, kidney and brain tissues were investigated in the rats administered aspartame intraperitoneally. Aspartame, a widely used artificial sweetener, was given to the rats at doses of 50, 100 and 200 mg/kg. Changes in enzyme activity were recorded at 12 and 24 h following the injection. The activities of AChE at 12 h for all doses were significantly higher in the liver and kidney but not in those of lung and brain. However, the activities in the liver and kidney at 24 h after treatment for 200 mg/kg were similar to that of control. Consequently, it was observed that aspartame caused increases in the activities of AChE in the liver and kidney during the first hours after treatment but lost its effect at later times.

___

  • I. Saldamlı, Gıda Katkı Maddeleri ve İngrediyenler, HÜ Gıda Müh. Bl., Ankara, (1985) 120-121.
  • American Dietetic Association. Position of the American Dietetic Association, Use of nutritive and nonnutritive sweeteners, J. Am. Diet. Assoc., 10 (2004) 255-275.
  • Ş.G. Öz, Aspartam: Güvenilirliği üzerine yapılan tartışma, Ankara Üni. Tıp Fak. Mecmuası., 56 (2003) 113-120.
  • L. Fix, J.L. Allen, Summary of the symposium establishing the safety of fat and macronutrient substitutes presented at the 33rd Annual Meeting of the Society of Toxicology, San Diego, California, March 13-17, (1994), Regul. Toxicol. Pharmacol., 27 (1998) 200-203.
  • H.H. Butchko, W.W. Stargel, Aspartame: Scientific evaluation in the postmarketing period, Regul. Toxicol. Pharmacol., 34 (2001) 221-233.
  • G.D. Castro, M.H. Costantini, A.M. Delgado de layno, A. Castro, Rat liver microsomal and nuclear activation of methanol to hydroxyl methyl free radicals, Toxicol. Lett., 129 (2002) 227- 236.
  • J.N. Parthasarathy, S.K. Ramasundaram, M. Sundaramahalingam, S.D. Pathinasamy, Methanol induced oxidative stress in rat lymphoid organs, J. Occup. Health., 48 (2006) 20-27.
  • A. Vences-Mejia, N. Labra-Ruiz, N. Hernandez- Martinez, V. Dorado-Gonzales, J. Gomez-Garduno, I. Perez-Lopez, R. Nosti-Palacios, R. Camocho-Carranza, J.J. Espinosa-Aguirre, The effect of aspartame on rat brain xenobiotic-metabolizing enzymes, Human Exp. Toxicol., 25 (2006) 453-459.
  • M.M. Iman, Effect of aspartame on some oxidative stres parameters in liver and kidney of rats, Afr. J. Pharm. Pharmacol., 5 (2011) 678-682.
  • A. Iyyaswamy, S. Rathinasamy, Effect of chronic exposure to aspartame on oxidative stress in the brain of albino rats, J. Biosci., 37 (2012) 679–688.
  • K.C. Arbind, D.R. Sheela, L. Sundareswaran, Role of antioxidant enzymes in oxidative stress and immune response evaluation of aspartame in blood cells of Wistar albino rats, Int. Food Res. J., 21 (2014) 2263- 2272.
  • C. Puicâ, C. Crâciun, M. Borsa, M. Rusu, I. Roman, M. Cristescu, Protective effects of a biactive antioxidant complex against aspartame exposure during gestation biochemical morphological and ultra structurel studies on new-born rat brain, Life Scien., 18 (2008) 195-208.
  • L. Stanley, Review of data on the food additive aspartame, Supporting Publications, European Food Safety Authority, 399 (2013) 45-50.
  • A. Sarıtaş, Z. Çakır, Ş. Aslan, Organofosfat ve karbamat zehirlenmeleri, The Eurasian J. Med., 39 (2007) 55-59.
  • S.M. Moreira, L. Guilhermino, The use of mytilus galloprivincialis acetylcholinesterase and glutathione s-transferases activities as biomarkers of environmental contamination along the northwest Portguese coast, Environ. Monitoring Assessment., 105 (2005) 309-325.
  • E. Dere, F. Arı, S. Uğur, The effect of dichlorvos on acetylcholinesterase activity in some tissues in rats, Acta Vet. (Beograd)., 60 (2010) 123-131.
  • S. Tsakiris, A. Giannoulia-Karantana, I. Simintzi, K.H. Schulpis, The effect of aspartame metabolites on human erythrocyte membrane acetylcholinesterase activity, Pharmaco. Res., 53 (2006) 1–5.
  • I. Simintzi, K.H. Schulpis, P. Angelogianni, C, Liapi, S. Tsakiris, The effect of aspartame metabolites on the suckling rat frontal cortex acetylcholinesterase, An in vitro study, Food Chem. Toxicol., 45 (2007) 2397- 2401.
  • I. Simintzi, K.H. Schulpis, P. Angelogianni, C. 32. H. Harris, D.A. Hopkinson, E.B. Robson, M. Whittaker, Liapi, S. Tsakiris, The effect of aspartame on acetylcholinesterase activity in hippocampal homogenates of suckling rats, Phamacol. Res., 56 (2007b) 155-159.
  • G. Bohringer Manheim, Acetylcholinesterase; in Biochemica information, I (1973) 11.
  • M.M. Bradford, A rapid and sensitive for the quantitation of microgram quantitites of protein utilizing the principle of protein-dye binding, Anal. Biochem., 72 (1976) 248-254.
  • H.Z. Jerrold, Biostatistical Analysis prentice-Hall Inc, Englewood Cliffs, New Jersey, (1984) 138-178.
  • E. Rencuzoğullari, B.A. Tüylü, M. Topaktaş, H.B. Ila, A. Kayraldız, M. Arslan, S.Budak Diler, Genotoxicity of aspartame, Drug Chem. Toxicol., 27 (2004) 257–268.
  • A.M. Jeffrey, G.M. Williams, Lack of DNA-damaging activity of five nonnutritive sweeteners in the rat hepatocyte/DNA repair assay, Food Chem. Toxicol., 38 (2000) 335–338.
  • C. Trocho, R. Pardo, I. Rafecas, J. Virgili, X. Remesar, J.A. Fernandez-Lopez, M. Alemany, Formaldehyde derived from dietary aspartame binds to tissue components in vivo, Life Sci., 63 (1998) 337–349.
  • T.R. Tephly, Comments on the purported generation of formaldehyde and adduct formation from the sweetener aspartame, Life Sci., 65 (1999) 157–160.
  • R. Alleva, B. Borghi, L. Santarelli, E. Strafella, D. Carbonari, M. Bracci, M. Tomasetti, In vitro effect of aspartame in angiogenesis induction, Toxicology in Vitro., 25 (2011) 286-293.
  • T.T. Küçükkılınç, Organofosfat zehirlenmelerinde asetilkolinesterazın biyotemizleyici olarak kullanılma olasılığı, Turk J. Biochem., 39 (2014) 126-131.
  • M. Yılmaz, A. Sebe, M.O. Ay, M. Gürger, Organofosfat Zehirlenmesi ve İntermediate Sendromu, Arşiv Kaynak Tarama Dergisi., 25 (2016) 70-83.
  • S. Büyükbaş, H. Atalay, A. İnal, K. Başaralı, Tip II diyabetiklerde kronik hipergliseminin askorbat ve kolinesteraz düzeylerine etkisi, Tıp Araştırmaları Dergisi. 6 (2008) 1-6.
  • F.S.F. Yao, J.J. Savarese, Pseudocholinesterase Hyperactivity with Succinylcholine Resistance: An Usual Cause of Difficult Intubation, J. Clin. Anesth., 9 (1997) 328-330. Genetical studies on a new variant of serum cholinesterase detected by electrophoresis, Ann. Hum. Genet., 26 (1963) 359-382.
  • C. Troche, R. Pardo, I. Rafecas, J. Virgili, X. Remesar, J.A. Fernandez-Lopez, M. Alemany, Formaldehyde derived from dietary aspartame binds to tissue components, Life Sciences., 13 (1998) 337-349.
  • I.M. Mourad, N.A. Noor, Aspartame (a widely used artificial sweetener) and oxidative stres in the rat cerebral cortex, Int. J. Pharm. Biomed. Sci., 2 (2011) 4-10.
  • J.W. Dailey, S.M. Lasley, R.L. Burger, A.F. Bettendorf, P.K. Mishra, P.C. Jobe, Amino acids, monoamines and audiogenic seizures in genetically epilepsy-prone rats: effects of aspartame, Epilepsy Res., 8 (1991) 122–133.
  • L. Diomede, M. Romano, G. Guiso, S. Caccia, S. Nava, M. Salmona, Interspecies and interstrain studies on the increased susceptibility to metrazol-induced convulsions in animals given aspartame, Food Chem. Toxicol., 29 (1991) 101–106.
  • H. Yokogoshi, C.H. Roberts, B. Caballero, R.J. Wurtman, Effects of aspartame and glucose administration on brain and plasma levels of large neutral amino acids and brain 5-hydroxyindoles, Am. J. Clin. Nutr., 40 (1984) 1–7.
Hacettepe Journal of Biology and Chemistry-Cover
  • ISSN: 2687-475X
  • Yayın Aralığı: Yılda 4 Sayı
  • Başlangıç: 1972
  • Yayıncı: Hacettepe Üniversitesi, Fen Fakültesi
Sayıdaki Diğer Makaleler

Türkiye’de Yetişen Ankyropetalum Türlerinin N-Hegzan Özütlerinin GC-MS Analizi

Gamze KOZ, Ömer KOZ

Phlomis pungens L.’nin Antioksidan Aktivitesi ve Toplam Fenolik/Flavonoid İçeriği

Mesut IŞIK, Emrah DİKİCİ, Hatice TOHMA, Ekrem KÖKSAL

Türkiye’deki Sorbus L. (Rosaceae) Cinsine Biyocoğrafik ve Taksonomik Katkılar: Sorbus buschiana ve Sorbus luristanica

Ali Aslan DÖNMEZ, Zübeyde Uğurlu AYDIN

Türkiye’nin Doğusunda Kurak-Yarı Kurak (Çöl) Trüflerin Toprak Özellikleri ve Çevresel Parametrelerinin Değerlendirmesi

Mehmet AKYÜZ, Burak BİRCAN, Sevda KIRBAĞ, Yasemin GÜRHAN

Salisilik Asitin Stres Koşulları Altında Biber Bitkisinde Gaba Metabolizması Üzerine Etkisi

Fazilet Özlem ÇEKİÇ

Türkiye’de Endemik Salvia cryptantha Lamiaceae ’nın Montbret & Aucher Ex Bentham Uçucu Yağ Kompozisyonu

Gülden DOGAN, Şükrü HAYTA, Azize DEMİRPOLAT, Eyüp BAGCI

Türkiye’nin Doğusunda Kurak-Yarı Kurak Çöl Trüflerin Toprak Özellikleri ve Çevresel Parametrelerinin Değerlendirmesi

Mehmet AKYÜZ, Sevda KIRBAĞ, Yasemin GÜRHAN, Burak BİRCAN

Serotonine Bağlı Vasküler Kalsiyum Yanıtlarının Siklopiazonik Asit-Aracılı Potansiyalizasyonuna Protein Kinaz C’nin Katkısı

Çiğdem SELLİ

Biyopsi Yönteminin Geliştirilen Üç Boyutlu Yapay Dokunun Kalitesine Olan Etkisi

Beste KINIKOĞLU

Hücrelerin Hedeflenmesi ve Görüntülenmesi için Floresans Prob Olarak Kuantum Nokta Biyokonjugatlarının Hazırlanması

Dilek Odaci DEMİRKOL, Suna TİMUR